Ферменты, или энзимы (греч. "enzyme" - закваска), - это белки-катализаторы химических реакций. Они контролируют почти все метабо¬лические процессы, протекающие в организме, путем связывания суб-стратов - исходных веществ ферментативных реакций - и их химическо¬го превращения в продукты реакции.
Ферменты, как и все белки, состоят из аминокислот и имеют первич¬ную, вторичную, третичную и в большинстве случаев четвертичную структуру. В молекуле энзима выделяют активный центр - участок, ответ¬ственный за присоединение (связывание) субстрата и его превращения, - и регуляторные (аллостерические) центры, расположенные по всей молеку¬ле фермента и регулирующие его активность.
Энзимы могут представлять собой как простые, так и сложные бел¬ки; в последнем случае в состав их активного центра входит небелковый кофермент (коэнзим). В роли коферментов часто выступают производные водорастворимых витаминов - Bi, B2, B6, PP и др. Дополнительную функ¬цию кофакторов могут выполнять ионы металлов, например Zn2+, Mn2+ или Mg2+, которые связываются с субстратом и облегчают катализ.
По типу катализируемой реакции ферменты разделяют на 6 классов:
1.  Оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные ре¬акции. Пример - алкогольдегидрогеназа, окисляющая этиловый спирт до ацетальдегида.
2.  Трансферазы катализируют реакции переноса функциональных групп (метальной,  аминогруппы, кетогруппы и др.) между веществами. К этому классу ферментов относятся, например, аминотрансферазы - ас-парагиновая и аланиновая.
3.  Гидропазы катализируют реакции гидролиза - распада сложных ве¬ществ   с   присоединением   воды.   Пример   -   ферменты   желудочно-кишечного тракта (пепсин, амилаза, липаза), гидролизующие пищевые вещества.
4.  Лиазы катализируют распад веществ с образованием двойных связей (без участия воды) или добавление групп по месту двойных связей. Пример - декарбоксилазы аминокислот, отщепляющие СОг и образую¬щие амины.
5.  Изомеразы катализируют различные виды изомеризации, включая пе¬ренос групп внутри одной молекулы. Пример - триозофосфатизомераза, катализирующая взаимные превращения триозофосфатов.
6.  Лигазы, или синтетазы, катализируют реакции образования сложных веществ из более простых с затратой энергии макроэргической связи (чаще с распадом АТФ). Пример - пируваткарбоксилаза, образующая Щавелевоуксусную кислоту из пирувата и бикарбоната с затратой АТФ.
Каждый класс ферментов делится на подклассы, те - на подподклас-сы, и внутри подподкласса каждый фермент имеет свое индивидуальное
место. Числовой код фермента построен из номера класса, подкласса, под-подкласса и места фермента в подподклассе; например, лактатдегидроге-наза имеет код 1.1.1.27, а НАД-зависимая алкогольдегидрогеназа -1.1.1.1.
Согласно современной номенклатуре ферментов, их названия скла¬дываются из частей: название субстрата или субстратов + действие, производимое с субстратами + окончание "-аза". Пример: алкоголь-дегидроген-аза - фермент, дегидрогенизирующий (отнимающий атомы во¬дорода, окисляющий) алкоголь. Наряду с этим встречаются старые триви¬альные названия, не раскрывающие прямо свойств ферментов - например, пепсин (от греч. "pepsis" - пищевая кашица), папаин, диастаза и др.